Salud España , Salamanca, Viernes, 20 de mayo de 2005 a las 14:07

"El sistema científico español debería ser más heterodoxo"

Celerino Abad Zapatero, miembro del laboratorio que hizo posible la síntesis de varios medicamentos contra el SIDA, apuesta por una mayor flexibilidad de la ciencia en España

Ana Victoria Pérez/DICYT Celerino Abad Zapatero es un experto en cristalografía de proteínas, y desde hace 20 años, es también el fundador del grupo de investigación de los laboratorios Abbott que descifró las claves necesarias para sintetizar uno de los primeros medicamentos contra el SIDA. Para este burgalés de 58 años, hubiese sido muy complicado obtener los mismos resultados en uno de los numerosos centros de investigación que existen en España ya que, como ha señalado a DICYT durante la visita que ha realizado esta semana al Centro de Investigación del Cáncer de Salamanca, "el sistema científico español ha estado anclado en un modelo demasiado monolítico y sólo avanzará cuando comience a apostar por los científicos más heterodoxos y los metodos más innovadores¨.

Licenciado en Físicas por la Universidad de Valladolid, Abad Zapatero se convirtió en uno de los científicos de la diáspora cuando, en su empeño por innovar, quiso mezclar sus conocimientos de Física con los nuevos avances de la Biología Molecular. "Al terminar la carrera estudié dos años de Biología en Salamanca, el tiempo necesario para conseguir una beca Fulbright y marcharme a Estados Unidos, donde sí había inquietudes y medios para desarrollar este tipo de trabajos científicos".

Al otro lado del Atlántico sí le fue posible doctorarse en cristalografía de proteínas en la Universidad de Texas, una disciplina en la que se mezclaban sus dos pasiones y que le ha permitido asistir, incluso protagonizar, algunos de los episodios que han revolucionado la Biología en los últimos 30 años.

Radiografías átomo a átomo

Desde 1985 Celerino Abad Zapatero trabaja en los laboratorios Abbott, donde la Física le ha proporcionado las herramientas necesarias para descifrar la estructura de las proteínas. "Descifrar la estructura atómica de una proteína nos da las claves para predecir su comportamiento. Las proteínas son en general estructuras complejas formadas por aminoácidos, y determinar su configuración interna por difraccion rayos X es como predecir la ubicación de los instrumentos que integran una orquesta sinfónica con los ojos cerrados. Si alguien que estuviese sentado entre el público tomase como referencia el lugar que ocupa cada uno de los asistentes a un concierto, es decir, la fila en la que se encuentra sentado, el asiento y el piso del auditorio, y combinase estos datos con la cantidad de sonido que percibe cada uno de estos asistentes desde sus posiciones respectivas, sería posible determinar a través de una ecuación matemática dónde se encuentra cada uno de los instrumentos musicales".

Celerino Abad añade que "en nuestro caso el proceso es el mismo, aunque lo que hacemos es someter a la acción de los rayos X un cristal de proteínas de unas décimas de milímetro. Obtenemos entonces una figura de difracción, una serie de puntos en el espacio que reflejan los rayos X con una intensidad determinada, integrando dichos punto a través de un procedimiento matemático podemos determinar cuál es la estructura atómica de dichos cristales de proteínas".

Conocer la estructura de las proteínas tiene entonces aplicaciones muy concretas. "Nosotros podemos estudiar con total precisión la efectividad de un fármaco inhibiendo una diana terapéutica, en el interior de un organismo. Cuando se ha desarrollado una molécula que se considera efectiva contra alguna enfermedad comprobamos si dicha molécula es capaz de adherirse a la proteína que la intercepta dentro del organismo y si una vez acoplada a la misma resulta un inhibidor efectivo. La proteína es esencial para que el virus madure y el fármaco que se acopla a ella impide que dicha proteína termine de sintetizarse", explica Abad Zapatero.

El proceso es similar al de desactivar una bomba bloqueando los mecanismos que la hacen estallar. “Desafortunadamente, no es posible diseñar todos los fármacos según el tipo de proteína que actuará como receptor porque, según explica este científico burgalés, no es posible aislarlas todas, ya que muchas proteínas son demasiado inestables fuera de su medio y es imposible someterlas a este proceso. A pesar de las limitaciones estoy seguro de que el ser humano seguirá investigando y que los resultados serán alentadores".